Si chiamano “protofibrille amiloidi”, nascono dalla modificazione e aggregazione delle proteine presenti nelle cellule umane e sono all’origine di molte note malattie quali l'Alzheimer, il morbo di Parkinson, le amiloidosi e il diabete mellito dell'adulto. Rappresentano un importantissimo anello della catena che porta a queste patologie, anzi sono indicati come la loro causa scatenante.
Per la prima volta gli scienziati ne hanno potuto osservare la formazione in laboratorio, a livello molecolare, in una condizione molto vicina a quella biologica: una buona notizia per gli sviluppi della ricerca biochimica, ma anche per le prospettive di cura.
Il lavoro dei ricercatori ha, insomma, messo bene in luce il bersaglio a cui dovranno essere mirate le future terapie di malattie che hanno un notevole impatto anche a livello sociale.
Ne parla uno studio pubblicato sull’ultimo numero della prestigiosa rivista “Structure” e firmato da Fabrizio Chiti del dipartimento di Scienze biochimiche dell’Università di Firenze e da Piero Pucci dell’Università di Napoli Federico II.
I ricercatori con i loro gruppi hanno studiato il processo di aggregazione amiloide di una proteina modello, l’acilfosfatasi, utilizzando una serie di tecniche di indagine biofisica e biochimica.
L’indagine sperimentale riguarda gli eventi che, a livello chimico e biofisico, sono all’origine della patogenesi di un gruppo di oltre 40 malattie, molte delle quali neurodegenerative. In altre parole è stata studiata la chimica del processo di aggregazione, ad un livello sub-cellulare.
Due gli aspetti rilevanti della ricerca: è stata effettuata in condizioni in cui questa proteina è inizialmente in forma nativa, mentre la maggior parte di questi studi vengono effettuati in condizioni diverse da quelle biologiche; in particolare è stata osservata la formazione di piccoli aggregati, detti protofibrille amiloidi, che precedono la formazione di fibrille amiloidi e che si pensa siano i veri responsabili di questa categoria di malattie.
